Beschreibe ausführlich die Strukturebenen eines Proteins.

Tropft man Zitronensaft oder Essig in die Milch, bilden sich sehr schnell weiße bis gelbliche Klumpen, die sich am Boden des Gefäßes absetzen.

Benenne das beobachtete Phänomen und begründe die Beobachtung.

Nenne weitere mögliche Auslöser dieses Phänomens.

Eine der Möglichkeiten, einer Milcheiweißallergie zu begegnen, ist die Herstellung der „HA“-Milch (HA = hypoallergen). Die Grundlage ist die enzymatische Spaltung der vorliegenden Proteine auf kleinere Stücke – Peptide, die normalerweise keine oder abgeschwächte allergische Reaktion hervorrufen. Etwas ungünstig ist allerdings, dass Peptide bitter schmecken können, der Geschmack der Milch wird also dadurch verändert.

Nenne die Art der Reaktion.

Erkläre die allgemeine Wirkungsweise eines Katalysators.

Bei der Spaltung von Casein kann auch ein Tripeptid (Serin-Lysin-Valin) entstehen:

Serin (2-Amino-3-Hydroxypropansäure),

Lysin (2,6-Diaminohexansäure),

Valin (2-Amino-3-methylbutansäure).

Zeichne die Strukturformel des Tripeptids, kennzeichne und benenne das Strukturmerkmal.

Primärstruktur:

Beschreibt die Aminosäurensequenz eines Proteins, d.h. die Anzahl und Art der beteiligten Aminosäuren und ihre Reihenfolge, und die Anzahl, bzw. die Position der Disulfidbrücken.

Beteiligte Wechselwirkungen:

• Peptidbindung

• S-S-Bindung

Die Primärstruktur erlaubt normalerweise keine Aussagen über die Funktion eines Proteins, bzw. seine dreidimensionale Struktur.

Sekundärstruktur:

Beschreibt eine begrenzte regelmäßige Anordnung innerhalb der Peptidkette.

-Helix: eine schraubenförmige Anordnung der Aminosäuren um eine Drehachse, vergleichbar mit einer Wendeltreppe

-Faltblatt: Eine eher flächige Anordnung der Aminosäuren, die an ein gefaltetes Blatt in Form einer Ziehharmonika erinnert, entsteht durch regelmäßige Reihung von Teilen der Peptidkette, die mit kurzen Schlaufen verbunden sind.

Beteiligte Wechselwirkungen:

• Die Sekundärstrukturen werden durch H-Brücken stabilisiert

Die geordneten Sekundärstrukturen werden miteinander durch ungeordnete Schleifen verbunden.

Tertiärstruktur:

Bedeutet die komplette dreidimensionale Struktur einer Polypeptidkette mit angehefteten Nichtproteinteilen (Ionen, prosthetische Gruppen). Für gewöhnlich befinden sich die polaren Aminosäuren auf der Oberfläche, die unpolaren Aminosäuren im Inneren des Proteins (Fetttröpfchenmodell).

Beteiligte Wechselwirkungen:

• H-Brücken

• Ion-Ion-Wechselwirkungen

• Van-der-Waals-Kräfte

Bei Proteinen, die aus einer Polypeptidkette bestehen, lässt die Tertiärstruktur auch auf die Funktion und Arbeitsweise schleißen.

Quartärstruktur:

Bedeutet die komplette dreidimensionale Struktur mehrerer Polypeptidketten mit angehefteten Nichtproteinteilen (Ionen, prosthetische Gruppen).

Beteiligte Wechselwirkungen:

• H-Brücken

• Ion-Ion-Wechselwirkungen

• Van-der-Waals-Kräfte

Bei Proteinen, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen, lässt die Quartärstruktur auch auf die Funktion und Arbeitsweise schleißen.

Benennen:

Denaturierung

Begründung:

Aminosäuren enthalten in ihren Seitenketten Gruppen, die sich wie schwache Säuren und Basen verhalten, durch die Zugabe von Säure verändert sich der Protonisierungsgrad dieser Gruppen, was die stabilisierenden Wechselwirkungen in der Proteinstruktur und/oder die katalytischen Eigenschaften der beteiligten Aminosäuren (negativ) beeinflusst. Beides führt zum Verlust der Funktion, bei Beeinflussung der stabilisierenden Wechselwirkungen wird die Quartär- und Tertiärstruktur aufgelöst, was zur Koagulation (Ausfällen) der Proteine führen kann.

Weitere Faktoren:

• Hohe Temperatur

• Organische Lösungsmittel

• Schwermetallionen

• Zugabe von Basen

Nennen:

Hydrolyse

Katalysator:

Die Katalysatoren eröffnen alternative Reaktionswege, die eine geringere Aktivierungsenergie aufweisen, als der ursprüngliche Reaktionsweg, damit wird die Aktivierungsenergie gesenkt und die Reaktion beschleunigt. Obwohl der Katalysator während der Reaktion als alternativer Reaktionspartner auftritt, verlässt er die Reaktion unverändert und wird im Idealfall nicht verbraucht.

Formel:

Es sind auch andere Darstellungsmöglichkeiten zugelassen, solange die Struktur wiedergegeben ist.

Kennzeichnung:

Peptidbindung